Las inmunoglobulinas, de distintas especies animales, son glicoproteínas formadas básicamente por cuatro cadenas polipeptídicas. Dos de ellas, denominadas pesadas o cadenas H, con un peso molecular entre 55 a 77 kDa y dos ligeras o L, con un peso molecular entre 23 a 26 kDa. Las dos cadenas H y las dos L mantienen idéntica estructura entre ellas. Las dos cadenas pesadas se unen entre si covalentemente mediante puentes de azufre y la cadena pesada se une a la ligera mediante un puente disulfuro.
fragmento F(ab’)2
Aquel de anticuerpo obtenido mediante hidrólisis con pepsina de una molécula de inmunoglobulina. Consiste en dos fragmentos de Fab unidos por puentes disulfuro. Se han utilizado en técnicas ELISA al carecer de cadena pesada.
fragmento Fab
Aquel de anticuerpo obtenido mediante hidrólisis con papaína de una molécula de inmunoglobulina. Consiste en una cadena ligera unida a la parte N-terminal de la cadena pesada contigua. En el mismo reside la especificidad del anticuerpo y, por tanto, la posibilidad de reconocer antígenos.
fragmento Fc
Aquel de anticuerpo obtenido mediante hidrólisis con papaína de una molécula completa de inmunoglobulina. Realiza las funciones efectoras de las inmunoglobulinas (fijación del complemento, receptores celulares, etc.). A él se une la proteína A (biotinilada o no) utilizada para revelados enzimáticos en numerosas técnicas de detección y diagnóstico.