Diccionario

Glicoproteína globular del suero sanguíneo de animales inmunizados, que aparece tras las IgM en protocolos de inmunización experimental. Posee una mayor movilidad que las IgM hacia el cátodo durante la electroforesis. Constituye una clase distinta de anticuerpos. Su peso molecular es de unos 150 kDa. La IgG humana ha sido extensivamente estudiada y su estructura en bien conocida, fija el complemento y atraviesa la placenta. Representa la mayoría de anticuerpos presentes en el suero de animales inmunizados con protocolos largos de inmunización, por lo que es la predominante en antisueros comerciales.

Inmunoglobulina pentamérica, producida la primera tras la inmunización. Tiene gran capacidad aglutinante de antígenos. Su peso molecular es de 950 kDa, aunque el tamaño no se debe exclusivamente al peso molecular real de la molécula, sino que esta presenta la capacidad, a través de su región Fc, de interaccionar con otras cuatro moléculas de IgM y formar un complejo de alto peso molecular de cinco moléculas de IgM.

Proteína de tipo globulina que posee actividad de anticuerpo. Se dividen en cinco clases, con base en la heterogeneidad de los tipos de anticuerpo, que incluyen: i) IgG (con 4 subgrupos IgG1, IgG2a, IgG2b, IgG3) en conejo, ratón, cobayo y cabra; ii) IgA, con 2 subgrupos: IgA1, abundante en suero, y la secretora sIgA o IgA2, presente en mucosas, saliva, leche y secreciones; iii) IgM (con 2 subgrupos); iv) IgD; y v) IgE. Las IgM fijan el complemento, pero solo las IgG atraviesan la placenta y se unen a los macrófagos. Los componentes principales del suero sanguíneo son las IgG (de peso molecular 150.000 daltons) y las IgM (de peso molecular de unos 950.000 daltons).

Las inmunoglobulinas, de distintas especies animales, son glicoproteínas formadas básicamente por cuatro cadenas polipeptídicas. Dos de ellas, denominadas pesadas o cadenas H, con un peso molecular entre 55 a 77 kDa y dos ligeras o L, con un peso molecular entre 23 a 26 kDa. Las dos cadenas H y las dos L mantienen idéntica estructura entre ellas. Las dos cadenas pesadas se unen entre si covalentemente mediante puentes de azufre y la cadena pesada se une a la ligera mediante un puente disulfuro.

Subfamilia de inmunoglobulinas basada en notorias diferencias en las secuencias de aminoácidos de la cadena pesada (cadena H) de los isotipos de IgA, IgD, IgE, IgG e IgM.

Proteína nueva o alterada (molécula de inmunoglobulina del suero) producida por los linfocitos B de la sangre de un animal, en respuesta a un estímulo antigénico (sustancia extraña); reacciona uniéndose específicamente con el antígeno o hapteno que lo indujo, para neutralizarlo o bloquearlo. Los anticuerpos pueden causar lisis, aglutinación o precipitación del antígeno.

Aquel producido por la tecnología de hibridomas desarrollada por Georges Khöler y César Milstein (1975), mediante el cultivo de un solo tipo de células híbridas entre un linfocito B de un animal inmunizado y células de mieloma de crecimiento continuo in vitro. Por tanto, está constituido por una sola especie o isotipo de inmunoglobulina, que proviene de un único clon, es totalmente específico del epítopo que lo originó y homogéneo. Los hibridomas productores de anticuerpos pueden mantenerse indefinidamente congelados en nitrógeno líquido ya que los anticuerpos segregados en cultivo in vitro, mantienen sus características en el tiempo.

Cualquier molécula, expresada en un sistema heterólogo, que sea capaz de reconocer o unirse específicamente a epítopos en moléculas antigénicas, o no. Son sintéticos, producidos por técnicas de ingeniería genética y constituidos por fragmentos de anticuerpo producidos al expresar genes de anticuerpo en fagos, bacterias, levaduras, o plantas transgénicas. Su producción no precisa animales inmunizados, pues se basa en genotecas sintéticas, aunque pueden obtenerse de genotecas de linfocitos B de animales inmunizados o de hibridomas. Normalmente están formados por el fragmento variable (scFv, del inglés single chain variable fragment) de la cadena pesada y ligera de una inmunoglobulina (responsables del reconocimiento del antígeno) unidas por un péptido sintético que trata de reproducir su posición espacial apta para reconocer epítopos. Se suelen estabilizar con cremalleras de leucina y dominios y pueden constituir conjugados sintéticos al llevar enzimas como producto de fusión. Su expresión en plantas transgénicas puede inmunomodular la infección y conferir artificialmente resistencia mediante los denominados fitoanticuerpos.

Suero completo o fracción de inmunoglobulinas de la sangre de un animal inmunizado. Las inmunoglobulinas de un antisuero tienen un origen policlonal, pues son producidas por distintos linfocitos, en contraposición con el origen y la definición de anticuerpo monoclonal.

Aquel obtenido de un antígeno determinado (patógeno específico) y que contiene anticuerpos que inicialmente reaccionarán contra él. Únicamente un máximo del 10 % de las inmunoglobulinas de un antisuero (anticuerpos policlonales) reaccionarán específicamente frente al antígeno inmunizante, el resto (gran mayoría) serán parte del patrimonio inmunitario del animal inmunizado, pero no reaccionarán frente al antígeno de interés. Por tanto, un antisuero homólogo garantiza reacción preferente frente al antígeno homólogo, pero no única debido a las frecuentes reacciones cruzadas con otros antígenos.

Técnica serológica de microscopía electrónica en la que la muestra es incubada primero con anticuerpos específicos del agente patógeno (muestra) marcados con una sustancia densa a los electrones (como oro coloidal o hierro), o con anticuerpos específicos (producidos en una especie animal determinada) y posteriormente con inmunoglobulinas anti o contra la especie primera, conjugadas con oro coloidal, antes de su observación. La imagen del objeto en estudio aparecerá recubierta (decorada) con los anticuerpos que hayan reconocido específicamente a los epítopos contenidos en la muestra estudiada, facilitando su localización en los tejidos vegetales o del vector, y su detección e identificación específica.

Variante de ELISA DAS (doble sándwich de anticuerpos) combinada con el sistema de revelado de ELISA indirecto. Se realizan los mismos pasos, pero requiere producir anticuerpos específicos en dos especies animales distintas. Se evita realizar conjugados al revelar la reacción con anticuerpos específicos (como los empleados en la fase primera de tapizado) y tras incubación y lavado se añaden inmunoglobulinas anti la especie animal utilizada para generar los anticuerpos específicos frente al patógeno de interés, pero conjugados, con una enzima. Se suele utilizar con anticuerpos policlonales de conejo en la fase de tapizado y anticuerpos monoclonales específicos de ratón, y revelar con inmunoglobulinas de cabra antirratón conjugadas con una enzima (normalmente fosfatasa alcalina). La modalidad es muy sensible (capaz de detectar del orden de 0,05-0,1 g de antígeno), pues permite amplificar la reacción con la adición de inmunoglobulinas anti especie marcadas.

Variante de ELISA para detectar antígenos o para titular anticuerpos, en la que se evita realizar conjugados de los anticuerpos específicos en laboratorio. El inmunoadsorbente o microplaca se tapiza con fragmentos F(ab’)2 de IgG obtenidos mediante una sencilla digestión de los anticuerpos con pepsina, el antígeno se detecta con anticuerpos completos (de la misma fuente u origen anterior o de diferente) y finalmente, la reacción se revela mediante proteína A conjugada con enzimas u otro producto para otras aplicaciones (la proteína A reacciona con la porción Fc de las inmunoglobulinas completas). La proteína A comercializada posee una calidad contrastada y es distribuida por numerosas empresas.

Variante de ELISA usada para detectar antígenos, establecer parentescos serológicos entre ellos o titular anticuerpos en diluciones seriadas. Sobre una microplaca o un inmunoadsorbente tapizado con antígeno (o muestra en la que desea verificar la presencia del antígeno de interés), se añaden los anticuerpos específicos del antígeno y tras incubación y lavado se añaden inmunoglobulinas anti la especie animal utilizada para obtener los anticuerpos específicos, marcadas con una enzima o biotiniladas Esta modalidad evita tener que preparar conjugados para cada anticuerpo específico y como quiera que las inmunoglobulinas anti especie son muy utilizadas en análisis clínicos, están disponibles comercialmente con una alta calidad contrastada. Las más usuales son las de cabra anticonejo para anticuerpos policlonales de antisueros o de cabra antirratón para anticuerpos monoclonales, marcadas con fosfatasa alcalina o peroxidasa.

Aquel de anticuerpo obtenido mediante hidrólisis con pepsina de una molécula de inmunoglobulina. Consiste en dos fragmentos de Fab unidos por puentes disulfuro. Se han utilizado en técnicas ELISA al carecer de cadena pesada.

Aquel de anticuerpo obtenido mediante hidrólisis con papaína de una molécula de inmunoglobulina. Consiste en una cadena ligera unida a la parte N-terminal de la cadena pesada contigua. En el mismo reside la especificidad del anticuerpo y, por tanto, la posibilidad de reconocer antígenos.

Aquel de anticuerpo obtenido mediante hidrólisis con papaína de una molécula completa de inmunoglobulina. Realiza las funciones efectoras de las inmunoglobulinas (fijación del complemento, receptores celulares, etc.). A él se une la proteína A (biotinilada o no) utilizada para revelados enzimáticos en numerosas técnicas de detección y diagnóstico.

1. Espécimen identificado por el autor como típico de su especie. 2. La forma antigénica total o capacidad de reconocimiento asociada con un paratopo de inmunoglobulina o región hipervariable. Es una característica compartida entre un grupo de moléculas de inmunoglobulina o receptor de células T, basado en la especificidad de unión al antígeno (región hipervariable).

Región antigénicamente distinta asociada con un paratopo de inmunoglobulina o una región hipervariable.

Ciencia que estudia los aspectos genéticos de los tipos de inmunoglobulinas (anticuerpos) y de su formación. Las genotecas combinatoriales de anticuerpos humanos o murinos son clave para la generación de anticuerpos recombinantes artificiales (fitoanticuerpos) de interés en Fitopatología.

1. Muestra tomada del mismo individuo que el holotipo, del que constituye un duplicado. 2. En inmunología, el isotipo de una inmunoglobulina está codificado por los segmentos de la región constante del gen de la inmunoglobulina que forman la porción Fc (fragmento cristalizable) de un anticuerpo y la porción inferior del fragmento de unión al antígeno (Fab). La expresión de un isotipo específico determina la función de un anticuerpo a través de la unión específica a los distintos receptores Fc en diferentes células efectoras inmunes. Se utiliza para diferenciar distintos anticuerpos monoclonales.

Endopeptidasa. Enzima proteolítico producido por las glándulas del estómago de los vertebrados. Se usa para producir fragmentos de inmunoglobulinas o anticuerpos, útiles en detección. Al tratar con pepsina una IgG, se genera un único fragmento denominado F(ab’)2 en el que los dos dominios Fab permanecen unidos a través de la región bisagra, y otro fragmento Fc’ fragmentado en varios péptidos, pues la pepsina tiene varias dianas en la cadena pesada (H) de las inmunoglobulinas.

Proteína producida por Staphylococcus aureus que posee la capacidad de unirse a la fracción Fc de un gran número de inmunoglobulinas G. Consecuentemente, se utiliza para cuantificar antígenos y anticuerpos en técnicas ELISA o en otras que comporten una etapa inmunológica de revelado. Se une al anticuerpo sin perturbar su capacidad de reacción o reconocimiento del antígeno. También se utiliza frecuentemente en cromatografía de afinidad para separar subclases de anticuerpos.

La estructura de un anticuerpo está constituida por dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas, y en su extremo existe la denominada región hipervariable. Esta región específica es la que cambia de una molécula de anticuerpo a otra. Las regiones hipervariables son dominios en las regiones variables de las cadenas ligeras y pesadas de inmunoglobulina que están en contacto directo con el antígeno, y que con frecuencia están mutadas para permitir que se reconozcan diversas especificidades antigénicas. Ello permite disponer de una gran diversidad de anticuerpos que podrán responder a la enorme variedad de antígenos existentes. En una inmunoglobulina, es responsable de la conformación y especificidad del sitio de unión para el antígeno.

Antisuero que contiene un alto título de anticuerpos específicos de interés, debido a la inmunización experimental repetida en un animal de laboratorio, en el que aproximadamente el 10 % de las inmunoglobulinas totales del animal inmunizado, serán anticuerpos específicos. El animal así inmunizado (generalmente conejo) puede utilizarse para producción de antisuero (anticuerpos policlonales) o para la producción de anticuerpos monoclonales específicos (utilizando linfocitos de ratón o rata inmunizados).

1. Dilución máxima de un antisuero, fluido ascítico de ratón, solución de inmunoglobulinas purificadas o anticuerpos recombinantes, que es capaz de reaccionar con una cantidad concreta de antígeno, mediante una técnica serológica determinada. 2. En ocasiones, se utiliza como sinónimo de carga viral o carga microbiológica.