Diccionario

Glicoproteína globular del suero sanguíneo de animales inmunizados, que aparece tras las IgM en protocolos de inmunización experimental. Posee una mayor movilidad que las IgM hacia el cátodo durante la electroforesis. Constituye una clase distinta de anticuerpos. Su peso molecular es de unos 150 kDa. La IgG humana ha sido extensivamente estudiada y su estructura en bien conocida, fija el complemento y atraviesa la placenta. Representa la mayoría de anticuerpos presentes en el suero de animales inmunizados con protocolos largos de inmunización, por lo que es la predominante en antisueros comerciales. Sin: IgG.

Inmunoglobulina pentamérica, producida la primera tras la inmunización. Tiene gran capacidad aglutinante de antígenos. Su peso molecular es de 950 kDa, aunque el tamaño no se debe exclusivamente al peso molecular real de la molécula, sino que esta presenta la capacidad, a través de su región Fc, de interaccionar con otras cuatro moléculas de IgM y formar un complejo de alto peso molecular de cinco moléculas de IgM.

Proteína de tipo globulina que posee actividad de anticuerpo. Se dividen en cinco clases, con base en la heterogeneidad de los tipos de anticuerpo, que incluyen: i) IgG (con 4 subgrupos IgG1, IgG2a, IgG2b, IgG3) en conejo, ratón, cobayo y cabra; ii) IgA, con 2 subgrupos: IgA1, abundante en suero, y la secretora sIgA o IgA2, presente en mucosas, saliva, leche y secreciones; iii) IgM (con 2 subgrupos); iv) IgD; y v) IgE. Las IgM fijan el complemento, pero solo las IgG atraviesan la placenta y se unen a los macrófagos. Los componentes principales del suero sanguíneo son las IgG (de peso molecular 150.000 daltons) y las IgM (de peso molecular de unos 950.000 daltons).

Las inmunoglobulinas, de distintas especies animales, son glicoproteínas formadas básicamente por cuatro cadenas polipeptídicas. Dos de ellas, denominadas pesadas o cadenas H, con un peso molecular entre 55 a 77 kDa y dos ligeras o L, con un peso molecular entre 23 a 26 kDa. Las dos cadenas H y las dos L mantienen idéntica estructura entre ellas. Las dos cadenas pesadas se unen entre si covalentemente mediante puentes de azufre y la cadena pesada se une a la ligera mediante un puente disulfuro.

Subfamilia de inmunoglobulinas basada en notorias diferencias en las secuencias de aminoácidos de la cadena pesada (cadena H) de los isotipos de IgA, IgD, IgE, IgG e IgM.

Proteína nueva o alterada (molécula de inmunoglobulina del suero) producida por los linfocitos B de la sangre de un animal, en respuesta a un estímulo antigénico (sustancia extraña); reacciona uniéndose específicamente con el antígeno o hapteno que lo indujo, para neutralizarlo o bloquearlo. Los anticuerpos pueden causar lisis, aglutinación o precipitación del antígeno.

Aquel de anticuerpo obtenido mediante hidrólisis con papaína de una molécula de inmunoglobulina. Consiste en una cadena ligera unida a la parte N-terminal de la cadena pesada contigua. En el mismo reside la especificidad del anticuerpo y, por tanto, la posibilidad de reconocer antígenos.

Aquel de anticuerpo obtenido mediante hidrólisis con papaína de una molécula completa de inmunoglobulina. Realiza las funciones efectoras de las inmunoglobulinas (fijación del complemento, receptores celulares, etc.). A él se une la proteína A (biotinilada o no) utilizada para revelados enzimáticos en numerosas técnicas de detección y diagnóstico.