Diccionario

α-aminoácido no esencial, lo que significa que puede ser sintetizado por los humanos. Forma parte de las proteínas. Los codones que la codifican son UGU y UGC.

La familia de las α-harpinas está compuesta por péptidos ricos en lisinas, glutaminas y argininas y, al igual que los otros péptidos antimicrobianos de las plantas, comparten la conservación de las cisteínas y los puentes disulfuro. Esta familia está muy poco estudiada; sin embargo, algunos autores han caracterizado péptidos de la misma familia obtenidos a partir Stellaria media, de la cual se logró obtener el perfil genómico, identificando no solo este tipo de péptidos sino, además, defensinas, tioninas, heveínas, snakinas y otros péptidos ricos en cisteína. Posee actividad antifúngica en plantas y la harpina más estudiada (Luffin P1), presenta actividad anti-HIV-1 in vitro en células T infectadas.

Sustancia química orgánica en cuya composición molecular entran un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo (-COOH) en posición orto (Ó). Las proteínas están constituidas por hasta 20 aminoácidos (11 no esenciales para humanos: alanina, asparagina, arginina, ácido aspártico, ácido glutámico, cisteína, glicina, glutamina, prolina, serina y tirosina, y nueve esenciales: fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina) que se combinan en proporción variable, denominados proteicos o proteinogénicos. Todos ellos tienen una configuración levo (L). Los 20 aminoácidos proteinogénicos están codificados genéticamente por los codones del código genético. Por ello, se denominan aminoácidos estándar o aminoácidos canónicos.

Símbolo del aminoácido cisteína, según nomenclatura de la Unión Internacional de Química Pura y Aplicada-Unión Internacional de Bioquímica (IUPAC-IUB).

Moléculas efectoras de la inmunidad innata en humanos con un amplio espectro antimicrobiano y efecto inmunomodulador. Son péptidos ricos en cisteínas, que se encuentran en vertebrados e invertebrados y que funcionan como antibióticos naturales en la superficie de la piel. Contienen de 45 a 54 aminoácidos, con tres a cinco puentes disulfuro. Presentan un peso molecular promedio de 6 kDa y carga positiva, con numerosos aminoácidos básicos. Son activas contra bacterias, hongos y oomicetos y forman parte de la denominada resistencia inducida, estrategia alternativa de protección en plantas. Las defensinas están principalmente localizadas en la pared celular y en el espacio extracelular de las semillas y también se han detectado en las vainas de guisante o arveja, en xilema, células parenquimáticas y espacios periféricos de muchas especies botánicas.

Aquel químico entre los átomos de azufre de dos moléculas de cisteína en una proteína. Son importantes en la determinación de la estructura terciaria de las proteínas, y en la forma de los centros catalíticos.

La heveína es un péptido de 43 aminoácidos, rico en glicina y cisteína, con actividad sobre la quitina. Purificada e identificada inicialmente en el látex del árbol del caucho (Hevea brasiliensis), es uno de los componentes proteicos más abundantes del mismo. Los dominios de la heveína se unen a la quitina, que es la proteína diana principal. Los péptidos del tipo heveína son compuestos básicos de 29 a 45 aminoácidos con tres a cinco puentes disulfuro. A diferencia de las otras familias, aquellos péptidos con estructuras homólogas a la heveína son ricos en glicina, contienen compuestos aromáticos a lo largo de sus secuencias y pueden presentar seis, ocho o diez cisteínas. Se han identificado cerca de 290 péptidos del tipo heveína, de los cuales la mayoría (cerca del 50 %) fueron encontrados en diferentes plantas y presentan, además, la ventaja de ser termoestables. Poseen actividad antifúngica e insecticida. Inhiben también el crecimiento de la quitina en los hongos, protegiendo las plantas de una amplia gama de patógenos fúngicos.

Proteína perteneciente a una familia de proteínas de hongos miceliares de secreción, que son hidrofóbicas y de pequeño tamaño molecular. Presentan ocho residuos de cisteína.

Pequeñas moléculas de unos 30 aminoácidos, provenientes de las plantas, descubiertas en patata o papa, ricas en cisteína, al igual que las de otras familias de péptidos antimicrobianos de las plantas. Presentan seis cisteínas que forman tres puentes disulfuro. Estos puentes forman un nudo de cisteínas que se modifica a lo largo de las diferentes subfamilias. En estos péptidos están incluidos los ciclótidos y los inhibidores de las familias de la α-amilasa, tripsina y carboxipeptidasa. La mayoría son lineales, a excepción de los ciclótidos (knotinas cíclicas), y pueden encontrarse tanto en plantas, hongos e insectos, como en arácnidos. Presentan una variedad de funciones como la antimicrobiana, citotóxica, insecticida, antivirus de la inmunodeficiencia humana (VIH) y similares a hormonas. La acción de las knotinas es inhibitoria, lo que le confiere a la planta mecanismos de defensa contra insectos y diversos patógenos.

Pequeñas moléculas con menos de 50 aminoácidos, principalmente con carga positiva e importantes propiedades antibacterianas y antifúngicas. Parece que el principal mecanismo de acción contra los diferentes patógenos sea la ruptura de membranas. Particularmente en las plantas, la mayoría de ellos son ricos en cisteína, lo que permite la formación de numerosos puentes disulfuro (entre dos y seis), que les confieren una alta estabilidad química, térmica y proteolítica. Los péptidos antimicrobianos de plantas se producen en flores, raíces, tallos y hojas y su estructura es similar a los producidos en animales vertebrados e insectos. Se suelen clasificar en las siete familias siguientes: defensinas, tioninas, heveínas, knotinas, α-harpininas, proteínas de transferencia de lípidos y snakinas.

Los péptidos no ribosómicos (PNR) son metabolitos secundarios que no están codificados por un gen ni son sintetizados por ribosomas; son producidos tanto por bacterias como por eucariotas. Una de las rutas de síntesis de PNR más estudiadas implica a unas proteínas modulares multidominio especializadas denominadas sintetasas de péptidos no ribosómicos (NRPS por su sigla en inglés). La composición química y longitud, entre 2 y aproximadamente 50 residuos, varían entre distintos PNR, y cada NRPS sintetiza un único tipo de PNR. Una diferencia fundamental con la síntesis ribosómica, que se limita a los 23 aminoácidos proteinogénicos (incluyendo selenocisteína, pirrolisina y N-formilmetionina), es que las NRPS pueden utilizar cientos de sustratos, incluyendo D-aminoácidos, aminoácidos no proteinogénicos (como ornitina), aminas (como espermidina) y ácidos carboxílicos (como ácido 2,3-dihidroxibenzoico). Al igual que en la síntesis ribosómica, los residuos de los PNR pueden sufrir modificaciones químicas, lo que aumenta la extraordinaria diversidad estructural de los péptidos producidos por NRPS. Los PNR participan en muy diversos procesos del ciclo de vida de muchos organismos patógenos de plantas o asociados a plantas, incluyendo motilidad, formación de biopelículas, quelación de metales, virulencia o actividad de biocontrol. Algunos ejemplos de tipos de PNR son péptidos antimicrobianos (como fengicinas e iturinas), antibióticos (como penicilina o vancomicina), biosurfactantes (como viscosina), toxinas (como siringomicina o faseolotoxina) o sideróforos (como pioverdina).

Polipéptidos de menos de 10 kDa, compuestos por 70 a 90 aminoácidos. Son moléculas catiónicas con ocho cisteínas y se diferencian de los otros péptidos antimicrobianos de plantas en que pueden unirse a una amplia gama de lípidos: ácidos grasos, fosfolípidos, prostaglandina B2 y acil-coenzima A. Por esta razón también se les denomina de transferencia de lípidos no específicos. Presentan actividad antifúngica y bactericida y promueven la permeabilización de la membrana de las células patógenas. Se ha sugerido que podrían insertarse en las membranas de las células fúngicas y formar un poro que permitiría el flujo de salida de iones intracelulares, generando la muerte celular.

Péptidos antimicrobianos que se encuentran exclusivamente en plantas. Las α y β tioninas son péptidos catiónicos de 45 a 48 aminoácidos con tres o cuatro puentes disulfuro, con ciertos efectos antimicrobianos en plantas. Todos los grupos de α/β tioninas presentan secuencias de aminoácidos homólogas y estructuras similares, ricas en arginina, lisina y cisteína. Existe otro grupo, γ tioninas, que presentan una mayor similitud con las defensinas, e incluso, algunos autores las consideran dentro de ese grupo. Están presentes tanto en monocotiledóneas como en dicotiledóneas y son expresadas en semillas, hojas y raíces.

Valor de la proporción longitud del cuerpo/longitud de la cola del cuerpo de un nematodo, utilizada en la fórmula propuesta por el nematólogo holandés De Man (1850-1930) para describir el tamaño del cuerpo de un nematodo con fines morfológicos.