Diccionario

Compuesto que consta de dos o más aminoácidos unidos covalentemente por enlaces amida, denominados peptídicos. Si la cadena peptídica es corta se denomina oligopéptido, mientras que las de mayor longitud, generalmente de 16 a 50 aminoácidos, se denominan polipéptidos. Si constan de más de 50 aminoácidos se conocen como proteínas. Independientemente de la longitud de la cadena peptídica, siempre habrá un grupo NH (del extremo amino) y un grupo COOH que tampoco ha reaccionado (del extremo carboxilo). Pueden fabricarse de forma sintética para su uso comercial y en investigación.

Pequeñas moléculas con menos de 50 aminoácidos, principalmente con carga positiva e importantes propiedades antibacterianas y antifúngicas. Parece que el principal mecanismo de acción contra los diferentes patógenos sea la ruptura de membranas. Particularmente en las plantas, la mayoría de ellos son ricos en cisteína, lo que permite la formación de numerosos puentes disulfuro (entre dos y seis), que les confieren una alta estabilidad química, térmica y proteolítica. Los péptidos antimicrobianos de plantas se producen en flores, raíces, tallos y hojas y su estructura es similar a los producidos en animales vertebrados e insectos. Se suelen clasificar en las siete familias siguientes: defensinas, tioninas, heveínas, knotinas, α-harpininas, proteínas de transferencia de lípidos y snakinas.

Péptido corto sintetizado in vitro (no se forman in vivo) por traducción de la secuencia conductora de algunos ARNm bacterianos.

Los péptidos no ribosómicos (PNR) son metabolitos secundarios que no están codificados por un gen ni son sintetizados por ribosomas; son producidos tanto por bacterias como por eucariotas. Una de las rutas de síntesis de PNR más estudiadas implica a unas proteínas modulares multidominio especializadas denominadas sintetasas de péptidos no ribosómicos (NRPS por su sigla en inglés). La composición química y longitud, entre 2 y aproximadamente 50 residuos, varían entre distintos PNR, y cada NRPS sintetiza un único tipo de PNR. Una diferencia fundamental con la síntesis ribosómica, que se limita a los 23 aminoácidos proteinogénicos (incluyendo selenocisteína, pirrolisina y N-formilmetionina), es que las NRPS pueden utilizar cientos de sustratos, incluyendo D-aminoácidos, aminoácidos no proteinogénicos (como ornitina), aminas (como espermidina) y ácidos carboxílicos (como ácido 2,3-dihidroxibenzoico). Al igual que en la síntesis ribosómica, los residuos de los PNR pueden sufrir modificaciones químicas, lo que aumenta la extraordinaria diversidad estructural de los péptidos producidos por NRPS. Los PNR participan en muy diversos procesos del ciclo de vida de muchos organismos patógenos de plantas o asociados a plantas, incluyendo motilidad, formación de biopelículas, quelación de metales, virulencia o actividad de biocontrol. Algunos ejemplos de tipos de PNR son péptidos antimicrobianos (como fengicinas e iturinas), antibióticos (como penicilina o vancomicina), biosurfactantes (como viscosina), toxinas (como siringomicina o faseolotoxina) o sideróforos (como pioverdina).

Péptido adicional en el extremo amino terminal de las proteínas que atraviesan membranas celulares. Está formado por 15 a 25 aminoácidos en su mayoría hidrofóbicos, que aseguran el paso de la proteína a través de la bicapa lipídica. Es eliminado una vez cumplida esta misión.

Macromolécula de heteropolímero formado por una secuencia alternante de cadenas de N-acetilglucosamina y ácido N-acetilmurámico, unidos covalentemente a cadenas peptídicas transversales y un cierto número de aminoácidos (alanina, ácido glutámico, ácido diaminopimélico, lisina), asociados con la pared celular de los procariotas. Constituye un entramado rígido que es el componente principal (50-80 %) de la pared celular bacteriana de las bacterias grampositivas y en gran medida determina su forma, desempeña un papel central en la estructura y la forma de la pared, y en las interacciones huésped-microorganismo. En las bacterias gramnegativas, únicamente representa alrededor de un 10 % de la pared, que está formada en su mayor parte por la denominada membrana externa, y una segunda bicapa fosfolipídica compuesta por proteínas y polisacáridos. Es diana de diversos antibióticos y algunos organismos lo utilizan para detectar la presencia de la bacteria. En algunas bacterias sobre esta capa se depositan lipopolisacáridos.

La heveína es un péptido de 43 aminoácidos, rico en glicina y cisteína, con actividad sobre la quitina. Purificada e identificada inicialmente en el látex del árbol del caucho (Hevea brasiliensis), es uno de los componentes proteicos más abundantes del mismo. Los dominios de la heveína se unen a la quitina, que es la proteína diana principal. Los péptidos del tipo heveína son compuestos básicos de 29 a 45 aminoácidos con tres a cinco puentes disulfuro. A diferencia de las otras familias, aquellos péptidos con estructuras homólogas a la heveína son ricos en glicina, contienen compuestos aromáticos a lo largo de sus secuencias y pueden presentar seis, ocho o diez cisteínas. Se han identificado cerca de 290 péptidos del tipo heveína, de los cuales la mayoría (cerca del 50 %) fueron encontrados en diferentes plantas y presentan, además, la ventaja de ser termoestables. Poseen actividad antifúngica e insecticida. Inhiben también el crecimiento de la quitina en los hongos, protegiendo las plantas de una amplia gama de patógenos fúngicos.

Heteropolímero macromolecular que contiene dos aminoazúcares (N-acetilglucosamina y ácido N-acetilmurámico) y un cierto número de aminoácidos (alanina, ácido glutámico, ácido diaminopimélico, lisina). Los mucopéptidos se encuentran asociados con la pared celular de los procariotas.

Cadena peptídica que consta de pocos aminoácidos.

Polímero constituido por varios aminoácidos unidos mediante enlaces de tipo covalente.

La familia de las α-harpinas está compuesta por péptidos ricos en lisinas, glutaminas y argininas y, al igual que los otros péptidos antimicrobianos de las plantas, comparten la conservación de las cisteínas y los puentes disulfuro. Esta familia está muy poco estudiada; sin embargo, algunos autores han caracterizado péptidos de la misma familia obtenidos a partir Stellaria media, de la cual se logró obtener el perfil genómico, identificando no solo este tipo de péptidos sino, además, defensinas, tioninas, heveínas, snakinas y otros péptidos ricos en cisteína. Posee actividad antifúngica en plantas y la harpina más estudiada (Luffin P1), presenta actividad anti-HIV-1 in vitro en células T infectadas.

Cualquier molécula, expresada en un sistema heterólogo, que sea capaz de reconocer o unirse específicamente a epítopos en moléculas antigénicas, o no. Son sintéticos, producidos por técnicas de ingeniería genética y constituidos por fragmentos de anticuerpo producidos al expresar genes de anticuerpo en fagos, bacterias, levaduras, o plantas transgénicas. Su producción no precisa animales inmunizados, pues se basa en genotecas sintéticas, aunque pueden obtenerse de genotecas de linfocitos B de animales inmunizados o de hibridomas. Normalmente están formados por el fragmento variable (scFv, del inglés single chain variable fragment) de la cadena pesada y ligera de una inmunoglobulina (responsables del reconocimiento del antígeno) unidas por un péptido sintético que trata de reproducir su posición espacial apta para reconocer epítopos. Se suelen estabilizar con cremalleras de leucina y dominios y pueden constituir conjugados sintéticos al llevar enzimas como producto de fusión. Su expresión en plantas transgénicas puede inmunomodular la infección y conferir artificialmente resistencia mediante los denominados fitoanticuerpos.

Producto elaborado a partir de organismos, como bacterias u hongos, sus metabolitos o diversos extractos naturales, que se utiliza para controlar el crecimiento de malas hierbas o malezas de forma biológica y más amigable con el medioambiente que los herbicidas químicos de síntesis. La metabolómica se utiliza como estrategia para acelerar el hallazgo o descubrimiento de productos naturales fitotóxicos, como por ejemplo poliquétidos, péptidos no ribosómicos o fosfonatos, y con nuevos y específicos modos de acción De entre ellos, los fosfonatos son un grupo muy prometedor porque son potentes inhibidores específicos de enzimas clave en plantas y microorganismos. En la actualidad los principales grupos de bioherbicidas se clasifican según su origen biológico, en: i) microorganismos, como especies de hongos fitopatógenos, principalmente de los géneros Alternaria, Colletotrichum, Fusarium o Phoma. Es el caso de, Colletotrichum gloeosporioides f. sp. aeschynomene que se usa para controlar la mala hierba acuática Aeschynomene virginica en cultivos de arroz; de Didymella macrostoma (sin. Phoma macrostoma), que controla experimentalmente malas hierbas de hoja ancha del césped, como Taraxacum officinale (diente de león), o de Alternaria cassiae, que controla la planta anual Senna obtusifolia en cultivos de soja o soya y otros cultivos de leguminosas. También se utilizan bacterias fitopatógenas, como Xanthomonas translucens pv. poae para el control de Poa annua en céspedes deportivos y campos de golf, ya que infecta y destruye el tejido foliar de la mala hierba. Experimentalmente se han utilizado: i) cepas específicas de Pseudomonas fluorescens para inhibir la germinación de semillas de Amaranthus sp.; ii) extractos de plantas alelopáticas —que son aquellas plantas que inhiben el crecimiento de otras—, como aceites esenciales, ácidos orgánicos, o compuestos fenólicos; iii) metabolitos secundarios microbianos o de vegetales, como compuestos tóxicos producidos por microorganismos o plantas que actúan como herbicidas; y iv) material vegetal, especialmente preparaciones a partir de residuos vegetales fermentados que contienen compuestos con demostrada acción herbicida.

Polipéptido individual o subunidad que forma la cápsida de los virus. Su número y disposición morfológica son característicos de cada virus.

1. Segmento de material genético (ADN o ARN) que codifica un polipéptido y dentro del cual los pares de mutaciones en configuración trans originan una deficiencia o anomalía estructural en la correspondiente proteína o enzima. 2. Una secuencia de ADN que especifica una función genética definida por una prueba de complementación; una secuencia de nucleótidos que codifica un único polipéptido.

Moléculas efectoras de la inmunidad innata en humanos con un amplio espectro antimicrobiano y efecto inmunomodulador. Son péptidos ricos en cisteínas, que se encuentran en vertebrados e invertebrados y que funcionan como antibióticos naturales en la superficie de la piel. Contienen de 45 a 54 aminoácidos, con tres a cinco puentes disulfuro. Presentan un peso molecular promedio de 6 kDa y carga positiva, con numerosos aminoácidos básicos. Son activas contra bacterias, hongos y oomicetos y forman parte de la denominada resistencia inducida, estrategia alternativa de protección en plantas. Las defensinas están principalmente localizadas en la pared celular y en el espacio extracelular de las semillas y también se han detectado en las vainas de guisante o arveja, en xilema, células parenquimáticas y espacios periféricos de muchas especies botánicas.

Proceso de eliminación de ARNm portadores de una mutación terminadora o de una mutación del marco de lectura, que derivan en la creación de codones de finalización precoz de la síntesis de una proteína. De no eliminarse estos ARNm, se producirían polipéptidos defectuosos (incompletos) al ser traducidos. Se trata de un fenómeno asociado a la ribointerferencia.

Desplegamiento total o parcial de la conformación nativa de un polipéptido, proteína o ácido nucleico. Las proteínas con estructura terciaria, como lo son casi todas las enzimas y proteínas que desempeñan funciones de regulación, se desnaturalizan o despliegan al ser calentadas o cuando varía el pH de la disolución en la que se encuentran. Puede ser un proceso irreversible, que se acompaña de la pérdida de la actividad biológica y de la solubilidad de la molécula. En el caso de los ácidos nucleicos, no se considera desnaturalización la pérdida del superenrollamiento, pero sí la desaparición de los puentes de hidrógeno entre cadenas complementarias.

Dominio estructural que se encuentra en algunas proteínas de la membrana externa bacteriana. Siempre está ubicado en el extremo C-terminal de la proteína y forma una estructura de barril beta. El barril está orientado en la membrana de manera que la porción N-terminal de la proteína, denominada dominio pasajero, se presenta en la superficie celular. Estas proteínas son típicamente factores de virulencia, asociados con infección o virulencia en bacterias patógenas. Los autotransportadores representan uno de los motivos de anclaje más comunes utilizados para mostrar péptidos, proteínas o enzimas en la superficie celular de bacterias gramnegativas.

Denominación común en español, que proviene del acrónimo del inglés “Enzyme-Linked Immunosorbent Assay”, o ensayo inmunoenzimático en fase sólida o ensayo por inmunoadsorción ligado a enzimas, popularmente ELISA. Da nombre a una técnica inmunológica o ensayo inmunoenzimático o serológico muy sensible para detectar, cuantificar, identificar o comparar antígenos complejos (agentes patógenos), proteínas, anticuerpos, péptidos u hormonas, incluso en extractos vegetales brutos. Esta prueba se caracteriza por utilizar un soporte insoluble o inmunoadsorbente (microplacas, tubos, pocillos o membranas) para fijar, tapizar o sensibilizar con antígenos o anticuerpos, según la modalidad de técnica. La prueba consiste en una serie de incubaciones mediadas por lavados, hasta adicionar el substrato. Se caracteriza porque la reacción se revela con anticuerpos conjugados enzimáticamente (frecuentemente en Patología vegetal con fosfatasa alcalina de mucosa intestinal de ternera y en ocasiones con peroxidasa de rábano picante) o biotinilados y un sustrato apropiado a la enzima marcadora (p-nitrofenil fosfato en el caso de la fosfatasa alcalina y peróxido de hidrógeno para la peroxidasa). La densidad óptica o valor ELISA final es proporcional a la cantidad de antígeno o anticuerpo detectado y permite asignar un valor numérico a la detección semicuantitativa. Se han diseñado distintas variantes o modalidades: ELISA directo, indirecto, de doble sándwich de anticuerpos (DAS), indirecto doble sándwich de anticuerpos (DASI), y competición. Las modalidades pueden realizarse con anticuerpos policlonales, con anticuerpos monoclonales, con anticuerpos recombinantes o con fragmentos F(ab´)2 de anticuerpo y proteína A conjugada. La técnica ELISA puede realizarse con sustratos solubles o precipitantes.

1. Crecimiento en longitud de los órganos por alargamiento de las células que genera el crecimiento y desarrollo normal de los tejidos vegetales. Elongaciones anormales constituyen síntomas en algunas enfermedades. 2. Etapa del proceso de síntesis de proteínas caracterizada por el movimiento del ARNm sobre el ribosoma, al tiempo que los aminoácidos codificados por la secuencia de sus bases se van ensamblando para producir el polipéptido. 3. En la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), es la etapa final de cada ciclo de amplificación. Actúa la polimerasa, tomando el ADN molde para sintetizar la cadena complementaria y síntesis de nuevo ADN. La temperatura para este paso depende de la ADN polimerasa usada. Para la Taq polimerasa, la temperatura de máxima actividad está en 75-80 °C (comúnmente 72 °C). El tiempo de extensión depende tanto de la ADN polimerasa usada como de la longitud del fragmento de ADN que se va a amplificar. 4. Etapa única que se lleva a cabo a una temperatura de 70-74 °C durante 5-15 minutos tras el último ciclo de PCR. Con ella se asegura que cualquier ADN de cadena simple restante sea totalmente ampliado.

Aquel covalente que une aminoácidos para formar péptidos y proteínas.

Antibiótico del grupo de los aminoglicósidos que se obtiene por fermentación utilizando Streptomyces griseus. Es un inhibidor de la síntesis proteica. Se une a la subunidad ribosómica bacteriana 30S provocando una lectura incorrecta del ARNm y la obtención de péptidos sin sentido. Su uso agrícola o forestal no está permitido en la Unión Europea. En EE. UU. y otros países está regulado y en su forma química de sulfato de estreptomicina se utiliza en manzanos y perales, plantas ornamentales, tomate, pimiento, patata o papa, y otros cultivos para controlar bacteriosis, principalmente la especie Erwinia amylovora. Se ha descrito la aparición de resistencias de tipo plasmídico y cromosómico en numerosas bacterias patógenas y no patógenas de diversos cultivos tratados. Ello sugiere la posibilidad y riesgo de transferir dicha resistencia a bacterias patógenas de la especie humana.

Extremo de una proteína o polipéptido que posee un grupo amino libre (-NH2). Todos los polipéptidos se sintetizan comenzando por este extremo y van progresando hacia el extremo carboxilo terminal.

Extremo de un polipéptido o proteína que posee un grupo carboxilo libre (-COOH).

Fragmento de anticuerpo (IgG) obtenido al tratar las cadenas pesadas con pepsina, que genera un solo fragmento denominado F(ab’)2 en el que los dos dominios Fab permanecen unidos a través de la región bisagra, y otro fragmento Fc’, ligeramente diferente al obtenido tras tratamiento con papaína (fragmentado en varios péptidos, pues la pepsina tiene varias dianas en la cadena H). Son útiles para técnicas de detección basadas en ELISA.

Fragmento de anticuerpo (IgG) fragmentado en varios péptidos obtenido al tratar las cadenas pesadas con pepsina.

Aquel que se transcribe y traduce en un polipéptido, que cataliza reacciones (enzimas) o forma parte de una estructura.

La formación del mismo, puede resultar en proteínas con funciones modificadas y a veces totalmente nuevas, contrariamente al caso de la duplicación directa. Y si se ven favorecidos selectivamente, estos nuevos genes pueden ser rápidamente diseminados en la población. Además, pueden ser construidos artificialmente por recombinación. de secuencias de ADN de distintas fuentes. Por ejemplo, la secuencia de un pequeño péptido puede ser cortada y empalmada con la secuencia que codifica una enzima inducible. Si se inserta el gen quimérico en un huésped o anfitrión adecuado, amplificado y expresado, la proteína híbrida resultante puede ser hidrolizada para generar como producto el péptido requerido al inicio del proceso.

Bacteria que sometida a la coloración de Gram tras el primer reactivo (violeta de genciana o cristal violeta), no se destiñe tras decoloración con alcohol etílico-acetona y retiene la tinción en su espesa pared compuesta del mucopéptido polimerizado denominado mureína. Su pared queda de un color azul-violeta tras la tinción posterior con safranina o, para obtener una coloración más intensa, con fucsina.

Reactivo utilizado en el análisis de aminoácidos. Si se calienta en presencia de proteínas o péptidos que se encuentran en condiciones anhidras, convierte todos los aminoácidos en hidrazidas, excepto los residuos carboxilo terminal. De este modo puede reconocerse el aminoácido terminal y la naturaleza y las cantidades relativas determinadas mediante un analizador de aminoácidos.

Pequeñas moléculas de unos 30 aminoácidos, provenientes de las plantas, descubiertas en patata o papa, ricas en cisteína, al igual que las de otras familias de péptidos antimicrobianos de las plantas. Presentan seis cisteínas que forman tres puentes disulfuro. Estos puentes forman un nudo de cisteínas que se modifica a lo largo de las diferentes subfamilias. En estos péptidos están incluidos los ciclótidos y los inhibidores de las familias de la α-amilasa, tripsina y carboxipeptidasa. La mayoría son lineales, a excepción de los ciclótidos (knotinas cíclicas), y pueden encontrarse tanto en plantas, hongos e insectos, como en arácnidos. Presentan una variedad de funciones como la antimicrobiana, citotóxica, insecticida, antivirus de la inmunodeficiencia humana (VIH) y similares a hormonas. La acción de las knotinas es inhibitoria, lo que le confiere a la planta mecanismos de defensa contra insectos y diversos patógenos.

Enzima que cataliza la hidrólisis de un enlace glucosídico -(1,4) entre residuos de ácido N-acetilmurámico y N-acetilglucosamina de un mucopéptido presente en la pared celular de muchas bacterias. Esta acción debilita la estructura covalente de la pared y disminuye su resistencia al choque osmótico, que provoca la destrucción de las células. Se ha utilizado como tratamiento para incrementar la sensibilidad analítica en técnicas ELISA de detección al permitir aumentar el número de dianas de reacción.

Representación gráfica esquemática de la secuencia de aminoácidos de un péptido o de bases de un oligonucleótido.

Proteína, polipéptido, ácido nucleico, oligonucleótido, etc., utilizado como material de referencia en técnicas analíticas como la electroforesis, la cromatografía de infiltración sobre gel, centrifugación en gradiente de densidad, etc. Hay muchos de ellos disponibles comercialmente que pueden ser únicos o constituidos por mezcla de proteínas, teñidas o no.

Distribución ordenada de miles de moléculas de proteínas o de péptidos sintetizados in situ, sobre un soporte sólido, generalmente de cristal. Puede diseñarse en forma de microchip (micromatriz de proteínas).

Vesículas esféricas de lípidos ionizables, cargadas a pH ácido pero con carga neutra a pH fisiológico, que sirven como sistemas de liberación que forman estructuras nanométricas (50–200 nm) capaces de encapsular, proteger y servir de vehículo pasivo a biomoléculas como los ácidos nucleicos, proteínas o compuestos bioactivos. Las nanopartículas facilitan la entrada intracelular y la liberación dirigida de su carga pasiva. Se consideran herramientas emergentes con potencial en Fitopatología para: i) la entrega de ARN de interferencia o CRISPR/pegRNA en células vegetales o patógenos concretos, con el fin de inducir resistencia o modificar genomas sin necesidad de transgénesis estable; ii) la liberación controlada de agentes bioactivos, especialmente de péptidos antimicrobianos, inductores de defensa, compuestos antifúngicos o antibacterianos; y iii) el desarrollo de sistemas de diagnóstico rápido mediante sondas moleculares, basadas en principios físico-químicos y biotecnológicos que permiten la detección sensible y específica de patógenos, genes de interés o biomarcadores, al combinar la especificidad molecular de las sondas nucleotídicas con la estabilidad y capacidad de entrada intracelular y liberación de las nanopartículas lipídicas.

Miembro del reino Chromista, grupo donde se encuadran géneros de importancia fitopatológica como Pythium, Phytophthora y de los mildius (Bremia, Peronospora, Plasmopara, etc.), pero también muchas especies saprofitas, muy vinculadas al medio acuoso. Disponen de un talo fundamentalmente aseptado, diploide y con pared celular sin quitina, pero con peptidoglicano. Poseen zoosporas asexuales con dos flagelos y oosporas sexuales.

Sigla del inglés. En español, patrones moleculares asociados a patógenos. Son pequeñas secuencias de moléculas con motivos conservados que se repiten en grupos de bacterias y otros patógenos, que tienen un papel clave en la inmunidad innata y en el reconocimiento de las plantas y su resistencia a patógenos cuando las PAMP son reconocidas por receptores de reconocimiento de patrones (PRRs, del inglés pattern recognition receptors), que se encuentran en la superficie vegetal. Se trata en general de moléculas (elicitores), producidas por un agente microbiano o resultantes de su actividad desintegradora de la pared celular vegetal, que inducen una respuesta defensiva en la planta. Comprenden una variedad de estructuras moleculares altamente conservadas, comunes en el conjunto de un tipo de patógenos para cuyos ciclos vitales son esenciales. Como son: i) los fragmentos flg22 y flg28 de la proteína del flagelo de las bacterias, y ii) las moléculas resultantes de la degradación de la pared celular (glucanos, mananos, quitina, quitosano, péptidos) y de la membrana (ergosterol) de los hongos y oomicetos. Los lipopolisacáridos bacterianos son el prototipo de PAMP. Otros PAMP incluyen al ácido lipoteicoico para las bacterias grampositivas, peptidoglucanos, y variantes de ácidos nucleicos normalmente asociados con virus. Estos patrones moleculares esenciales para el reconocimiento de los microorganismos por parte de las células vegetales, responden de manera distinta según el microorganismo identificado.

Estructura protectora externa, rígida o semirrígida, resistente pero permeable, situada en el exterior de la membrana de las células de las plantas, bacterias (excepto mollicutes), hongos, oomicetos y otros organismos (como arqueas y algas). Da forma a las células vegetales y proporciona rigidez al organismo. En los vegetales está constituida por celulosa, distintas hemicelulosas y sustancias pécticas, así como proteínas. En algunos casos está reforzada por la impregnación con lignina. En los tejidos aislantes está impregnada con cutina o suberina. Generalmente consta de tres capas (lámina media, pared primaria y pared secundaria). Las paredes celulares de los hongos pueden contener cantidades diversas de quitina, mientras que las de oomicetos constan fundamentalmente de glucanos y celulosa. Las de los procariotas están reforzadas por mucopéptidos y pueden estar rodeadas por una cápsula mucosa.

Endopeptidasa. Enzima proteolítico producido por las glándulas del estómago de los vertebrados. Se usa para producir fragmentos de inmunoglobulinas o anticuerpos, útiles en detección. Al tratar con pepsina una IgG, se genera un único fragmento denominado F(ab’)2 en el que los dos dominios Fab permanecen unidos a través de la región bisagra, y otro fragmento Fc’ fragmentado en varios péptidos, pues la pepsina tiene varias dianas en la cadena pesada (H) de las inmunoglobulinas.

Enzima que hidroliza péptidos y libera los aminoácidos que los constituyen.

Fragmento de ADN que codifica varias proteínas o péptidos, frecuentemente con funciones enzimáticas o estructurales asociadas o relacionadas.

Macromolécula constituida por una o más cadenas de aminoácidos (cadenas peptídicas) covalentemente unidos por enlaces peptídicos. Presentan una gran diversidad de pesos moleculares, desde unos pocos millares hasta varios millones de daltons. En las proteínas se encuentran 20 aminoácidos comunes, dispuestos en una secuencia específica (estructura primaria) que refleja la secuencia de bases del ADN correspondiente al gen donde están codificados. La conformación helicoidal de las cadenas polipeptídicas y sus plegamientos, constituyen las estructuras secundaria y terciaria, respectivamente. Las proteínas constituidas por varias cadenas de polipéptidos se dice que poseen estructura cuaternaria. Todas las enzimas son proteínas, y hay otras que cumplen funciones reguladoras (hormonas), protectoras (anticuerpos, cápsida, etc.), estructurales o de reserva. Las propiedades estructurales y funcionales de una proteína están determinadas por su conformación.

Polipéptidos de menos de 10 kDa, compuestos por 70 a 90 aminoácidos. Son moléculas catiónicas con ocho cisteínas y se diferencian de los otros péptidos antimicrobianos de plantas en que pueden unirse a una amplia gama de lípidos: ácidos grasos, fosfolípidos, prostaglandina B2 y acil-coenzima A. Por esta razón también se les denomina de transferencia de lípidos no específicos. Presentan actividad antifúngica y bactericida y promueven la permeabilización de la membrana de las células patógenas. Se ha sugerido que podrían insertarse en las membranas de las células fúngicas y formar un poro que permitiría el flujo de salida de iones intracelulares, generando la muerte celular.

Cuerpo formado por una membrana resistente e impermeable, y un animal, vegetal o microorganismo encerrado en su interior. En hongos, constituye una estructura de reposo con membrana protectora o envuelta similar a una concha. En nematodos hembras es la carcasa portadora de los huevos. En bacterias constituye un tipo especializado de célula bacteriana envuelta en una pared ancha. Suelen ser estructuras de letargo y resistentes a condiciones adversas. En algunas bacterias (como Azotobacter spp.), el enquistamiento ocurre por cambios en la pared celular; el citoplasma se contrae y la pared celular se engrosa. Los quistes de bacterias se diferencian de las endosporas en el proceso de su formación y en el grado de resistencia a condiciones desfavorables, porque las endosporas son mucho más resistentes que los quistes. Las paredes quísticas en bacterias están formadas por el engrosamiento de la pared celular con la agregación de capas de peptidoglicano. Algunos nematodos parásitos que habitan el suelo, como las especies de los géneros Heterodera y Globodera, forman quistes en el transcurso de su desarrollo normal, en los que las paredes están compuestas de quitina reforzada con colágeno, para resistir a las condiciones ambientales adversas y para proteger los huevos que se depositan en su interior. Estos quistes engloban una masa de varios cientos de huevos y están formados por el cuerpo de la hembra muerta. Los nematodos formadores de quistes causan una variedad de enfermedades de las plantas, principalmente en las regiones templadas del mundo. Algunas especies de estos nematodos atacan solo a unas pocas especies de plantas y están presentes en áreas geográficas limitadas, mientras que otras atacan a una gran cantidad de huéspedes o anfitriones y están ampliamente distribuidas. El nematodo Globodera rostochiensis es conocido como el nematodo dorado y causa enfermedades de particular importancia económica en la patata o papa, tomate y berenjena. Los síntomas se manifiestan en forma de rodales diseminados de plantas afectadas, no suelen aparecer hasta ocho o nueve años después de la infestación inicial. A densidades poblacionales altas, se producen pérdidas graves en el rendimiento del cultivo debido a la reducción del tamaño del sistema radicular de la planta atacada. Como consecuencia, se reduce la superficie foliar de la planta, el follaje se vuelve amarillento y si no hay suficiente humedad en el suelo, la planta detiene su crecimiento, se marchita y muere de forma prematura. A nivel histológico las plantas parasitadas generan sitios de alimentación de los nematodos (estructuras denominadas sincitio). Otros nematodos formadores de quistes comunes y sus huéspedes más importantes son Heterodera avenae en cereales, H. glycines en soja o soya, H. schachtii en remolacha azucarera, crucíferas y espinacas, H. tabacum en tabaco y H. trifolii en trébol. La característica diagnóstica de las infecciones por nematodos formadores de quistes es la presencia de quistes en las raíces y, por lo general, la proliferación de raíces y la producción de sistemas radiculares tupidos y poco profundos.

1. Género de bacterias gramnegativas que agrupa a patógenos intracelulares obligados de células eucarióticas. Parásito intracelular estricto, de forma redondeada o alargada, que posee pared rígida con mucopéptidos con la estructura típica de las bacterias gramnegativas. Poseen ADN y ARN. Se reproduce por bipartición, pero su cultivo in vitro no ha sido posible hasta ahora. 2. Término obsoleto y en desuso que servía para designar a procariotas observados en plantas y de tamaño microscópico.