Diccionario

Glicoproteína globular del suero sanguíneo de animales inmunizados, que aparece tras las IgM en protocolos de inmunización experimental. Posee una mayor movilidad que las IgM hacia el cátodo durante la electroforesis. Constituye una clase distinta de anticuerpos. Su peso molecular es de unos 150 kDa. La IgG humana ha sido extensivamente estudiada y su estructura en bien conocida, fija el complemento y atraviesa la placenta. Representa la mayoría de anticuerpos presentes en el suero de animales inmunizados con protocolos largos de inmunización, por lo que es la predominante en antisueros comerciales.

Denominación común de la enfermedad causada por el hongo Phoma riggenbachii (sin. Plenodomus rabenhorstii) en cultivares de fresno (Fraxinus excelsior). Durante años estuvo asociado al actual chancro bacteriano del fresno.

Subfamilia de inmunoglobulinas basada en notorias diferencias en las secuencias de aminoácidos de la cadena pesada (cadena H) de los isotipos de IgA, IgD, IgE, IgG e IgM.

Sigla del inglés. En español, patrones moleculares asociados al daño. Además del ataque de patógenos, la reubicación de varias moléculas endógenas o partes de moléculas, generalmente al medio extracelular, como resultado del daño tisular o celular, se percibe como una señal de peligro y conduce a la inducción de respuestas inmunitarias innatas. Estos inductores endógenos reubicados se denominan patrones moleculares asociados al daño (DAMP). Los de las plantas son de naturaleza citosólica y se liberan en el espacio extracelular después del daño a la célula causado por un traumatismo o un patógeno. Las plantas utilizan las vías de inmunidad desencadenada por patrones (PTI, pattern triggered immunity) e inmunidad desencadenada por efectores (ETI, effector triggered immunity) para combatir el estrés, trauma y los patógenos. La PTI es la primera línea de defensa en las plantas y es activada por los PAMP para iniciar la señalización en toda la planta de que se ha producido daño en una célula. Junto con el PTI, también se liberan DAMP en respuesta a este daño.

1. En su definición más amplia, molécula secretada por un microorganismo (patógeno, endofito, saprofito, etc.) y que contribuye a la colonización del nicho. 2. Molécula producida por un patógeno (virus, procariota o eucariota), generalmente una proteína, que es translocada al apoplasto o al interior de la célula vegetal para manipular diversos procesos del anfitrión o huésped (effector-targeted pathways, ETPs) y lograr que el mismo sea susceptible. Las funciones de los efectores, que conducen a la susceptibilidad, se conocen colectivamente como susceptibilidad inducida por efectores (effector-triggered susceptibility, ETS) e incluyen la supresión de la inmunidad vegetal, la expresión génica, el metabolismo (degradación) de proteínas y el tráfico de vesículas para favorecer la multiplicación o diseminación del patógeno. Ciertos efectores pueden ser reconocidos, directa o indirectamente, por receptores intracelulares de tipo NLR (nucleotide-binding/leucine-rich-repeat receptors), desencadenando una respuesta de defensa conocida como inmunidad activada por efectores (effector-triggered immunity, ETI) que es la base de la resistencia cualitativa.

Variante de ELISA para detectar antígenos o para titular anticuerpos, en la que se evita realizar conjugados de los anticuerpos específicos en laboratorio. El inmunoadsorbente o microplaca se tapiza con fragmentos F(ab’)2 de IgG obtenidos mediante una sencilla digestión de los anticuerpos con pepsina, el antígeno se detecta con anticuerpos completos (de la misma fuente u origen anterior o de diferente) y finalmente, la reacción se revela mediante proteína A conjugada con enzimas u otro producto para otras aplicaciones (la proteína A reacciona con la porción Fc de las inmunoglobulinas completas). La proteína A comercializada posee una calidad contrastada y es distribuida por numerosas empresas.

Fragmento de anticuerpo (IgG) obtenido al tratar las cadenas pesadas con pepsina, que genera un solo fragmento denominado F(ab’)2 en el que los dos dominios Fab permanecen unidos a través de la región bisagra, y otro fragmento Fc’, ligeramente diferente al obtenido tras tratamiento con papaína (fragmentado en varios péptidos, pues la pepsina tiene varias dianas en la cadena H). Son útiles para técnicas de detección basadas en ELISA.

Fragmento de anticuerpo (IgG) obtenido al tratar las cadenas pesadas con papaína. Cada fragmento Fab separado es aún capaz de unirse a una molécula de antígeno. Son útiles para técnicas de detección basadas en ELISA.

Fragmento de anticuerpo (IgG) obtenido al tratar las cadenas pesadas con papaína. En los Fc las dos cadenas pesadas se mantienen unidas gracias a enlaces disulfuro. Son útiles para técnicas de detección pues son reconocidos por la proteína A, que puede estar conjugada con diferentes sustancias delatoras.

Fragmento de anticuerpo (IgG) fragmentado en varios péptidos obtenido al tratar las cadenas pesadas con pepsina.

Instrumento que consta de un vástago metálico sobre el que gira, uno concéntrico provisto de dientes de acero o cuchillas a altas revoluciones (regulable hasta 5.000 rpm). Tienen la misión de homogeneizar y dispersar. Los trozos sólidos de material vegetal, previamente seccionado por fuerzas de cizalladura en el seno de un líquido (tampón apropiado de extracción), van disminuyendo de tamaño conforme gira el vástago durante unos segundos, hasta constituir un extracto. Existen disponibles vástagos de diferente diámetro aptos para ser introducidos en tubos de ensayo, vasos de precipitado o matraces. Son muy utilizados para preparar extractos utilizables en técnicas de detección ELISA. La contaminación cruzada que pueden generar entre muestras, se reduce lavando el vástago entre ellas con agua y durante unos segundos a altas revoluciones en agua o tampón de extracción con hielo picado seguido de un somero secado del vástago con papel absorbente. Son muy populares los modelos de homogeneizadores dispersadores de Polytron (Kinematika), Ultra Turrax o Wiggenhauser.

1. Acrónimo de Instituto Nacional de Investigación y Tecnología Agraria y Alimentaria, el organismo con más personal dedicado exclusivamente a la investigación agroalimentaria y forestal en España. En 1926 se constituyó el Instituto Nacional de Investigaciones y Experiencias Agronómicas y Forestales (INIEAF), y en 1929 el Instituto Forestal de Investigaciones y Experiencias (IFIE) que en 1931 incorporó al Laboratorio de Fauna Forestal Española de Piscicultura y Ornitología. Durante la Guerra Civil española, al estar situado en la Ciudad Universitaria de Madrid, se destruyeron sus instalaciones. En 1932 se creó el Instituto Nacional de Investigaciones Agronómicas (INIA) con sede en El Palacio de La Moncloa (Madrid), que en 1978 contaba con 9 Centros Regionales de Investigación y Desarrollo Agrario o CRIDAs, cuya gestión por exigencias políticas locales, fue transferida a las diferentes Comunidades Autónomas del Estado Español (CC. AA.). Al culminarse el proceso de transferencia de las competencias en investigación, se creó en 1987 la Comisión Coordinadora de Investigación Agraria INIA-CC. AA., presidida por el Director del INIA, con el objeto de optimizar la cooperación y coordinación de la I+D+i agroalimentaria entre la Administración General del Estado y las CC. AA. En 2000 el INIA, localizado en la Comunidad de Madrid, junto con los demás Organismos Públicos de Investigación (OPIs), fue adscrito al entonces Ministerio de Ciencia y Tecnología, y en 2004 al Ministerio de Educación y Ciencia. En 2008 fue adscrito al Ministerio de Ciencia e Innovación. En marzo de 2021 se integraron tres OPIs en el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC): i) el Instituto Español de Oceanografía (IEO); ii) el Instituto Nacional de Investigación Agraria y Alimentaria (INIA) y iii) el Instituto Geológico y Minero de España (IGME). 2. (Institute of Agricultural Research of Chile, INIA-Chile). Acrónimo de Instituto de Investigaciones Agropecuarias de Chile es el organismo estatal de investigación y desarrollo agropecuario, creado en 1964 como corporación de derecho privado y dependiente del Ministerio de Agricultura. Es la principal institución de investigación agropecuaria de Chile y dispone de seis Centros de investigación localizados en distintas regiones (INIA Intihuasi, La Serena, INIA La Cruz, La Cruz (Valparaíso), INIA La Platina, Santiago de Chile, INIA Rayentué, Rengo, Región de O’Higgins, INIA Raihuén, Villa Alegre, Región del Maule e INIA Quilamapu, Chillán. 3. (National Institute of Agricultural Research of Uruguay, INIA-Uruguay). Acrónimo de Instituto Nacional de Investigación Agropecuaria de Uruguay, creado en 1989 como persona jurídica de derecho público no estatal, que se domicilió en el departamento de Colonia. Además de su sede central dispone de cinco Estaciones Experimentales (La Estanzuela, Salto Grande, Tacuarembó, Treinta y Tres y especialmente Las Brujas, donde se desarrollan básicamente los proyectos y programas relacionados con la Protección Vegetal). Sus objetivos fundacionales son generar y adaptar conocimientos y tecnologías para contribuir al desarrollo sostenible del sector agropecuario y del país, teniendo en cuenta las políticas de Estado, la inclusión social y las demandas de los mercados y de los consumidores. 4. (National Institute of Agrarian Innovation of Peru, INIA-Peru). Acrónimo de Instituto Nacional de Innovación Agraria de Perú, ente rector del Sistema Nacional de Innovación Agraria como Organismo Técnico Especializado (OTE) adscrito al Ministerio de Agricultura y Riego (MINAGRI), contribuye al crecimiento económico equitativo, competitivo y sostenible a través de la provisión de servicios especializados (investigación y transferencia de tecnología) en materia de Innovación Agraria. Se fundó en 2008 y su sede central está localizada en La Molina (Lima). Sus objetivos son promover la Innovación Agraria para los integrantes del Sistema Nacional de Innovación Agraria, fomentar las actividades de Investigación y Desarrollo, gestionar los importantes recursos genéticos de la agrobiodiversidad de Perú, promover la modernización de la Gestión Institucional, e implementar medidas de prevención y reducción del riesgo de desastres de orden estructural y no estructural. 5. (National Institute of Agricultural Research of Venezuela, INIA-Venezuela). Acrónimo de Instituto Nacional de Investigaciones Agrícolas, fundado en 1944, su sede central está localizada en Maracay (Aragua). Es el centro de referencia en Sanidad Vegetal y Animal más importante del país, contribuyendo como ente asesor del ejecutivo nacional en cuestiones fitosanitarias.

Proteína de tipo globulina que posee actividad de anticuerpo. Se dividen en cinco clases, con base en la heterogeneidad de los tipos de anticuerpo, que incluyen: i) IgG (con 4 subgrupos IgG1, IgG2a, IgG2b, IgG3) en conejo, ratón, cobayo y cabra; ii) IgA, con 2 subgrupos: IgA1, abundante en suero, y la secretora sIgA o IgA2, presente en mucosas, saliva, leche y secreciones; iii) IgM (con 2 subgrupos); iv) IgD; y v) IgE. Las IgM fijan el complemento, pero solo las IgG atraviesan la placenta y se unen a los macrófagos. Los componentes principales del suero sanguíneo son las IgG (de peso molecular 150.000 daltons) y las IgM (de peso molecular de unos 950.000 daltons).

Enzima proteolítica aislada del jugo del fruto y látex de las hojas de Carica papaya (papaya, fruta bomba, lechosa, mamón, olocotón, o papayón). Posee actividad bactericida y bacteriostática. Se utiliza para tratar las moléculas de IgG y generar, mediante una proteólisis limitada, los fragmentos de anticuerpo correspondientes a los diferentes dominios funcionales: dos fragmentos Fab capaces de unirse al antígeno y un solo fragmento Fc, puesto que las dos cadenas pesadas se mantienen unidas gracias a enlaces disulfuro. Estos fragmentos son útiles en detección y diagnóstico.

Endopeptidasa. Enzima proteolítico producido por las glándulas del estómago de los vertebrados. Se usa para producir fragmentos de inmunoglobulinas o anticuerpos, útiles en detección. Al tratar con pepsina una IgG, se genera un único fragmento denominado F(ab’)2 en el que los dos dominios Fab permanecen unidos a través de la región bisagra, y otro fragmento Fc’ fragmentado en varios péptidos, pues la pepsina tiene varias dianas en la cadena pesada (H) de las inmunoglobulinas.

1. Número o valor que expresa la capacidad de un átomo o radical para formar compuestos químicos con otros, por ejemplo, la valencia del hidrógeno es uno, la del oxígeno dos, la del carbono cuatro. 2. Número de epítopos con los que puede reaccionar un anticuerpo. Para la mayoría de los anticuerpos generados tras inmunización experimental es dos (IgG), pero las IgM pueden tener una valencia hasta de 10 y las IgA poseen distintas valencias dependiendo de su grado de polimerización. La valencia define la capacidad de un determinado anticuerpo para reaccionar con epítopos de un antígeno.